Ферменты

Распределение ферментов в организме

Ферменты, участвующие в синтезе белков, нуклеиновых
кислот и ферменты энергетического обмена присутствуют во всех клетках
организма. Но клетки, которые выполняют специальные функции содержат и
специальные ферменты. Так клетки островков Лангерганса в поджелудочной железе
содержат ферменты, катализирующие синтез гормонов инсулина и глюкагона.
Ферменты, свойственные только клеткам определенных органов называют
органоспецифическими: аргиназа и урокиназа —
печень, кислая фосфатаза
— простата. По изменению концентрации таких ферментов в крови судят о наличии
патологий в данных органах.

В клетке отдельные ферменты распределены по всей
цитоплазме, другие встроены в мембраны митохондрий и эндоплазматического
ретикулума, такие ферменты образуют компартменты, в которых происходят
определенные, тесно связанные между собой этапы метаболизма.

Многие ферменты образуются в клетках и секретируются
в анатомические полости в неактивном состоянии — это проферменты. Часто в виде
проферментов образуются протеолитические ферменты (расщепляющие белки). Затем
под воздействием рН или других ферментов и субстратов происходит их химическая
модификация и активный центр становится доступным для субстратов.

Существуют также изоферменты — ферменты,
отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию.

3. Активность ферментов

В первую оче­редь, на ак­тив­ность фер­мен­та вли­я­ет тем­пе­ра­ту­ра. С по­вы­ше­ни­ем тем­пе­ра­ту­ры ско­рость хи­ми­че­ской ре­ак­ции воз­рас­та­ет. Уве­ли­чи­ва­ет­ся ско­рость мо­ле­кул, у них по­яв­ля­ет­ся боль­ше шан­сов столк­нуть­ся друг с дру­гом. Сле­до­ва­тель­но, уве­ли­чи­ва­ет­ся ве­ро­ят­ность того, что ре­ак­ция между ними про­изой­дет. Тем­пе­ра­ту­ра, обес­пе­чи­ва­ю­щая наи­боль­шую ак­тив­ность фер­мен­та – оп­ти­маль­ная.

За пре­де­ла­ми оп­ти­маль­ной тем­пе­ра­ту­ры ско­рость ре­ак­ции сни­жа­ет­ся вслед­ствие де­на­ту­ра­ции бел­ков. Когда тем­пе­ра­ту­ра сни­жа­ет­ся, ско­рость хи­ми­че­ской ре­ак­ции тоже па­да­ет. В тот мо­мент, когда тем­пе­ра­ту­ра до­сти­га­ет точки за­мер­за­ния, фер­мент инак­ти­ви­ру­ет­ся, но при этом не де­на­ту­ри­ру­ет (см. видео).

В наше время для дли­тель­но­го хра­не­ния про­дук­тов ши­ро­ко ис­поль­зу­ют спо­соб быст­ро­го за­мо­ра­жи­ва­ния. Оно оста­нав­ли­ва­ет рост и раз­ви­тие мик­ро­ор­га­низ­мов, а также инак­ти­ви­ру­ет фер­мен­ты, на­хо­дя­щи­е­ся внут­ри мик­ро­ор­га­низ­мов, и предот­вра­ща­ет раз­ло­же­ние про­дук­тов пи­та­ния.

Кроме этого, ак­тив­ность фер­мен­тов за­ви­сит ещё от pH среды (кис­лот­но­сти – то есть по­ка­за­те­ля кон­цен­тра­ции ионов во­до­ро­да).

В боль­шин­стве слу­ча­ев, фер­мен­ты ра­бо­та­ют при ней­траль­ном pH, т. е. при pH около 7. Но су­ще­ству­ют фер­мен­ты, ко­то­рые ра­бо­та­ют либо в кис­лой и силь­но­кис­лой, либо в ще­лоч­ной и силь­но­ще­лоч­ной среде. На­при­мер, один из таких фер­мен­тов – пеп­син, он на­хо­дит­ся у нас с вами в же­луд­ке, ра­бо­та­ет в силь­но­кис­лой среде и рас­щеп­ля­ет белки. По­сколь­ку в же­луд­ке среда до­ста­точ­но кис­лая, 1,5 – 2 pH, то этот фер­мент ра­бо­та­ет при силь­но­кис­лой среде.

Фер­мен­ты под­вер­же­ны дей­ствию ак­ти­ва­то­ров и ин­ги­би­то­ров. Неко­то­рые ионы, на­при­мер, ионы ме­тал­лов Mg, Mn, Zn ак­ти­ви­ру­ют фер­мен­ты. Дру­гие же ионы (к ним от­но­сят­ся ионы тя­же­лых ме­тал­лов, а имен­но Hg, Pb, Cd), на­о­бо­рот, по­дав­ля­ют ак­тив­ность фер­мен­тов, де­на­ту­ри­ру­ют их белки.

Номенклатура и классификация ферментов

Название фермента
формируется из следующих частей:

1.название
субстрата с которым он взаимодействует

2.характер
катализируемой реакции

3.наименование
класса ферментов (но это необязательно)

4.суффикс
-аза-

пируват — декарбоксил — аза,сукцинат — дегидроген — аза

Посколькууже известно порядка 3 тыс. ферментов их необходимо классифицировать. В
настоящее время принята международная классификация ферментов, в основу которой
положен тип катализируемой реакции. Выделяют 6 классов, которые в свою очередь
делятся на ряд подклассов (в данной книге представлены только выборочно):

1.Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные
реакции. Делятся на 17 подклассов. Все ферменты содержат небелковую часть в
виде гема или производных витаминов В₂, В₅. Субстрат,
подвергающийся окислению выступает как донор водорода.

1.1.Дегидрогеназы отщепляют от одного субстрата
водород и переносят на другие субстраты. Коферменты НАД, НАДФ, ФАД, ФМН. Они
акцептируют на себе отщепленный ферментом водород превращаясь при этом в
восстановленную форму (НАДН, НАДФН, ФАДН) и переносят к другому
фермент-субстратному комплексу, где его и отдают.

1.2.Оксидазы — катализирует перенос водорода на
кислород с образованием воды или Н₂О₂. Ф. Цитохромокисдаза
дыхательной цепи.

RH + NAD H + O₂ = ROH + NAD + H₂O

1.3.Монооксидазы — цитохром
Р450. По своему строению одновременно гемо- и флавопротеид. Он
гидроксилирует липофильные ксенобиотики (по вышеописанному механизму).

1.4.Пероксидазы и каталазы —
катализируют разложение перекисиводорода, которая образуется в ходе метаболических реакций.

1.5.Оксигеназы — катализируют реакции
присоединения кислорода к субстрату.

2.Трансферазы — катализируют перенос различных радикалов от молекулы донора к
молекуле акцептору.

Аа + Е + В = Еа + А + В = Е + Ва + А

2.1.Метилтрансферазы (СН₃-).

2.2.Карбоксил- и карбамоилтрансферазы.

2.2.Ацилтрансферазы – Кофермент А (перенос
ацильной группы -R-С=О).

Пример: синтез
нейромедиатора ацетилхолина (см.главу
«Обмен белков»).

2.3.Гексозилтрансферазы- катализируют перенос гликозильных остатков.

Пример: отщепление молекулы глюкозы от гликогена под действием фосфорилазы.

2.4.Аминотрансферазы — перенос аминогрупп

R1- CO — R2 + R1 — CH-NH₃ — R2 = R1 — CH-NH₃ — R2 + R1- CO — R2

Играют важную роль в превращении
АК. Общим коферментом являнтся пиридоксальфосфат.

Пример: аланинаминотрансфераза
(АлАТ): пируват + глутамат = аланин + альфа-кетоглутарат (см.главу «Обмен белков»).

2.5.Фосфотрансфереза (киназа) — катализируют
перенос остатка фосфорной кислоты. В большинстве случает донором фосфата
является АТФ. В процессе расщепления глюкозы в основном принимают участие
ферменты этого класса.

Пример: Гексо (глюко)киназа.

3.Гидролазы — катализируют реакции
гидролиза, т.е. расщепление веществ с присоединением по месту разрыва связи
воды. К этому классу относятся преимущественно пищеварительные ферменты, они
однокомпонентные (не содержат небелковой части)

R1-R2 +H₂O = R1H + R2OH

3.1.Эстеразы — расщепляют эфирные связи. Это большой
подкласс ферментов, катализирующих гидролиз тиоловых эфиров, фосфоэфиров.
Пример: липаза.

3.2.Гликозидазы
— расщепляют гликозидные связи в молекулах поли- и олигосахаридов.

Пример: амилаза, сахараза, мальтаза.

3.3.Пептидазы
— катализируют гидролиз пептидных связей.

Пример:
карбоксипептидаза, химотрипсин, трипсин.

3.5.Амидазы
— расщепляют амидные связи (СО-NH₂).

Пример: аргиназа
(цикл мочевины).

4.Лиазы — катализируют реакции расщепления молекул без присоединения воды. Эти
ферменты имеют небелковую часть в виде тиаминпирофосфата (В₁) и
пиридоксальфосфата (В₆).

4.1.Лиазы
связи С-С. Их обычно называют декарбоксилазами.

Пример: пируватдекарбоксилаза.

4.2.Лиазы
связи (гидратазы-дегидратазы) С-О.

Примеренолаза.

4.3.Лиазы
связи С-N.

4.4.Лиазы
связи С-S.

5.Изомеразы — катализируют реакции изомеризации.

Пример: фосфопентозоизомераза, пентозофосфатизомераза(ферменты
неокислительной ветви пентозофосфатного пути).

6.Лигазы катализируют реакции синтеза более сложных веществ из простых. Такие
реакции идут с затратой энергии АТФ. К названию таких ферментов прибавляют
«синтетаза».

ЛИТЕРАТУРА К ГЛАВЕIV.3.

1. Бышевский А. Ш., Терсенов
О. А. Биохимия для врача // Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994, 384 с.;

2. Кнорре Д. Г., Мызина С.
Д. Биологическая химия. – М.: Высш. шк. 1998, 479 с.;

3. Филиппович Ю. Б., Егорова
Т. А., Севастьянова Г. А. Практикум по общей биохимии // М.: Просвящение, 1982,
311с.;

4. Ленинджер А. Биохимия. Молекулярные основы
структуры и функций клетки // М.: Мир, 1974, 956 с.;

5. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии //
Ростов-на Дону: Феникс, 1999, 540 с.

Механизм действия ферментов

Акт катализа складывается из трех последовательных
этапов.

1.Образование
фермент-субстратного комплекса при взаимодействии через активный центр.

2.Связывание
субстрата происходит в нескольких точках активного центра, что приводит к
изменению структуры субстрата, его деформации за счет изменения энергии связей
в молекуле. Это вторая стадия и называется она активацией субстрата. При этом
происходит определенная химическая модификация субстрата и превращение его в
новый продукт или продукты.

3.В
результате такого превращения новое вещество (продукт) утрачивает способность
удерживаться в активном центре фермента и фермент-субстратный, вернее уже
фермент-продуктный комплекс диссоциирует (распадается).

Виды каталитических реакций:

А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б

А+Б +Е = АЕ+Б = АБЕ = АБ + Е

АБ+Е = АБЕ = А+Б+Е,где Е — энзим, А и Б — субстраты, либо
продукты реакции.

Ферментативные эффекторы — вещества, изменяющие
скорость ферментативного катализа и регулирующие за счет этого метаболизм.
Среди них различают ингибиторы — замедляющие скорость реакции и активаторы
— ускоряющие ферментативную реакцию.

В зависимости от механизма торможения реакции
различают конкурентные и неконкурентные ингибиторы. Строение молекулы
конкурентного ингибитора сходно со структурой субстрата и совпадает с
поверхностью активного центра как ключ с замком (или почти совпадает). Степень
этого сходства может даже быть выше чем с субстратом.

Если А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б ,
тоИ+Е = ИЕ ¹

Концентрация способного к катализу фермента при этом
снижается и скорость образование продуктов реакции резко падает (рис. 4.3.2.).

В качестве конкурентных ингибиторов выступает большое
число химических веществ эндогенного и экзогенного происхождения (т.е.
образующихся в организме и поступающих извне – ксенобиотики, соответственно).
Эндогенные вещества являются регуляторами метаболизма и называются
антиметаболитами. Многие из них используют при лечении онкологических и
микробных заболеваний, тк. они ингибируют ключевые метаболичекие реакции
микроорганизмов (сульфаниламиды) и опухолевых клеток. Но при избытке субстрата
и малой концентрации конкурентного ингибитора его действие отменяется.

Второй вид ингибиторов — неконкурентные. Они
взаимодействую с ферментом вне активного центра и избыток субстрата не влияет
на их ингибирующую способность, как в случае с конкурентными ингибиторами. Эти
ингибиторы взаимодействуют или с определенными группами фермента (тяжелые
металлы связываются с тиоловыми группами Цис) или чаще всего регуляторным
центром, что снижает связывающую способность активного центра. Собственно
процесс ингибирования — это полное или частичное подавление активности фермента
при сохранении его первичной и пространственной структуры.

Различают также обратимое и необратимое
ингибирование. Необратимые ингибиторы инактивируют фермент, образуя с его АК
или другими компонентами структуры химическую связь. Обычно это ковалентная связь
с одним из участков активного центра. Такой комплекс практически недиссоциирует
в физиологических условиях. В другом случае ингибитор нарушает конформационную
структуру молекулы фермента — вызывает его денатурацию.

Действие обратимых ингибиторов может быть снято при
переизбытке субстрата или под действием веществ, изменяющих химическую
структуру ингибитора. Конкурентные и неконкурентные ингибиторы относятся в
большинстве случаев к обратимым.

Помимо ингибиторов известны еще активаторы
ферментативного катализа. Они:

1)защищают
молекулу фермента от инактивирующих воздействий,

2)образуют
с субстратом комплекс, который более активно связывается с активным центром Ф,

3)взаимодействуя
с ферментом, имеющим четвертичную структуру, разъединяют его субъединицы и тем
самым открывают доступ субстрату к активному центру.

Структурно-функциональная организация ферментов

В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:

1. Активный центр – комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. В активном центре выделяют два участка:

• якорный (контактный, связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,
• каталитический – непосредственно отвечает за осуществление реакции.

Схема строения ферментов

У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.

У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.

Схема формирования сложного фермента

2. Аллостерический центр (allos – чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы, называемой активатором или ингибитором (или эффектором, модулятором, регулятором), вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции.

Аллостерические ферменты являются полимерными белками,  активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.

Схема строения аллостерического фермента

В качестве такого регулятора может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество (см «»).

Значение ферментов

Ферменты применяются практически во всех областях человеческой деятельности, и такое широкое применение, в первую очередь, связано с тем, что они сохраняют свои уникальные свойства вне живых клеток.

Ферменты групп амилаз, протеаз и липаз применяются в медицине. Они расщепляют крахмал, белки и жиры. Все эти ферменты, как правило, входят в состав комбинированных препаратов, таких как фестал и панзинорм, и используются, в первую очередь, для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта (рис. 6).

Ферменты применяют для растворения тромбов в кровеносных сосудах, при лечении гнойных ран.

Особое место занимает энзимотерапия при лечении онкологических заболеваний.

Такие ферменты как амилаза расщепляют крахмал и поэтому широко используются в пищевой промышленности. В пищевой промышленности используется протеиназа, расщепляющая белки, и липазы, расщепляющие жиры. Ферменты амилазы используются в хлебопечении, виноделии и пивоварении (см. видео).

Протеазы используются для смягчения мяса и при изготовлении готовых каш.

Липазы используются в производстве сыра.

Ферменты широко используются в косметической промышленности, входят в состав кремов, некоторые ферменты входят в состав стиральных порошков.

Энзимопатология

Энзимопатология – область энзимологии, которая изучает связь между болезнью и недостаточным синтезом, или отсутствием синтеза какого-либо фермента.

Например, причиной наследственного заболевания – фенилкетонурии, которое сопровождается расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин.

В результате в организме накапливаются токсические вещества. Новорожденный ребенок выглядит здоровым, а первые симптомы фенилкетонурии проявляются в возрасте от двух до шести месяцев. Это выраженная вялость, отсутствие интереса к окружающему миру, повышенная раздражительность, а также беспокойство и рвота.

Во втором полугодии жизни у ребенка выражено отставание в психическом развитии. Менее чем в 10% случаев – это слабая степень олигофрении, а у 60% развивается идиотия.

При своевременной диагностике патологических изменений можно избежать, если с момента рождения до наступления полового созревания ограничить поступление фенилаланина с пищей.

Стиральные порошки с ферментами

На этом уроке мы с вами выяснили, что ферменты используются в различных областях человеческой деятельности.

Они широко используются в пищевой промышленности, в медицине, в косметике и бытовой химии. Например, в стиральные порошки добавляют амилазу, которая расщепляет крахмал, протеазы, расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы, очищающие ткани от жира и масла. Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов, то есть ферментные препараты усиливают действие друг друга.

Сегодня наиболее изученными ферментами являются протеазы и амилазы. Липазы не всегда стабильны по качеству. Их разработкой занимаются только 10 лет, а амилаза и протеаза существуют на рынке уже более полувека. Сегодня эти две категории ферментов очень хорошо изучены и дают прекрасные результаты, чего пока что нельзя сказать о липазах. Липазы полностью справляются с загрязнениями только после двух-трех стирок, а протеазы и амилазы – за одну.

Ученые подсчитали, что добавление ферментов в стиральные порошки на 30-35% увеличивает моющую способность данного порошка.

Активность ферментов

В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента – оптимальная.

За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует (см. видео).

В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания.

Кроме этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды (кислотности – то есть показателя концентрации ионов водорода).

В большинстве случаев, ферменты работают при нейтральном pH, т. е. при pH около 7. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой, либо в щелочной и сильнощелочной среде. Например, один из таких ферментов – пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и расщепляет белки. Поскольку в желудке среда достаточно кислая, 1,5 – 2 pH, то этот фермент работает при сильнокислой среде.

Ферменты подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы (к ним относятся ионы тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd), наоборот, подавляют активность ферментов, денатурируют их белки.

Изоферменты

Изоферменты – это молекулярные формы одного и того же фермента, возникшие в результате небольших генетических различий в первичной структуре фермента, но катализирующие одну и ту же реакцию. Изоферменты отличаются сродством к субстрату, максимальной скоростью катализируемой реакции, чувствительностью к ингибиторам и активаторам, условиями работы (оптимум pH и температуры).

Как правило, изоферменты имеют четвертичную структуру, т.е. состоят из двух или более субъединиц. Например, димерный фермент креатинкиназа (КК) представлен тремя изоферментными формами, составленными из двух типов субъединиц: M (англ. muscle – мышца) и B (англ. brain – мозг). Креатинкиназа-1 (КК-1) состоит из субъединиц типа B и локализуется в головном мозге, креатинкиназа-2 (КК-2) – по одной М- и В-субъединице, активна в миокарде, креатинкиназа-3 (КК-3) содержит две М-субъединицы, специфична для скелетной мышцы. Определение активности разных изоферментов КК в сыворотке крови имеет клинико-диагностическое значение.

Изоферменты креатинкиназы

Изоферменты лактатдегидрогеназы

Также существует пять изоферментов лактатдегидрогеназы  – фермента, участвующего в обмене глюкозы. Отличия между ними заключаются в разном соотношении субъединиц Н (англ. heart – сердце) и М (англ. muscle – мышца). Лактатдегидрогеназы типов 1 (Н₄) и 2 (H₃M₁) присутствуют в тканях с аэробным обменом (миокард, мозг, корковый слой почек), обладают высоким сродством к молочной кислоте (лактату) и превращают его в пируват. Изоферменты ЛДГ-4 (H₁M₃) и ЛДГ-5 (М₄) находятся в тканях, склонных к анаэробному обмену (печень, скелетные мышцы, кожа, мозговой слой почек), обладают низким сродством к лактату и катализируют превращение пирувата в лактат. В тканях с промежуточным типом обмена (селезенка, поджелудочная железа, надпочечники, лимфатические узлы) преобладает ЛДГ-3 (H₂M₂). Определение активности разных изоферментов ЛДГ в сыворотке крови имеет клинико-диагностическое значение.

Еще одним примером изоферментов является группа гексокиназ, которые присоединяют фосфатную группу к моносахаридам гексозам и вовлекают их в реакции клеточного метаболизма. Из четырех изоферментов выделяется гексокиназа IV (глюкокиназа), которая отличается от остальных изоферментов высокой специфичностью к глюкозе, низким сродством к ней и нечувствительностью к ингибированию продуктом реакции.

Из истории открытия ферментов

Ферменты были открыты при изучении процессов брожения. Представления о том, что химические процессы внутри живых организмов протекают под действием каких-то особенных веществ, возникло более 200 лет назад. В XIX века Луи Пастер (рис. 7) доказал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется веществами белковой природы. Пастер ошибочно считал, что ферменты неотделимы от живых клеток. Другой ученый, Эдуард Бухнер, доказал, что в водных экстрактах живых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт. Именно его открытие дало начало новой науке – энзимологии.

Успехи энзимологии во второй половине XX века привели к тому, что в настоящее время выделено и очищено более 2000 ферментов, которые используются в различных отраслях человеческой деятельности.

Домашнее задание

1. Что такое фермент?

2. Как ферменты работают?

3. Как ферменты получают имена? Назовите известные вам группы ферментов.

4. Назовите ученых, которые внесли особый вклад в дело изучения ферментов.

5. К какому уровню организации можно отнести ферментативный катализ?

Дополнительные рекомендованные ссылки на ресурсы сети Интернет

1. Интернет-портал Biochemistry.ru (Источник).

2. Биология (Источник).

3. Интернет-портал Chem.msu.su (Источник).

4. YouTube (Источник).

5. Вкус жизни (Источник).

Список литературы

1. Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.

2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П. В. Ижевский, О. А. Корнилова, Т. Е. Лощилина и др. – 2-е изд., переработанное. – Вентана-Граф, 2010. – 224 стр.

3. Беляев Д. К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 11-е изд., стереотип. – М.: Просвещение, 2012. – 304 с.

4. Биология 11 класс. Общая биология. Профильный уровень / В. Б. Захаров, С. Г. Мамонтов, Н. И. Сонин и др. – 5-е изд., стереотип. – Дрофа, 2010. – 388 с.

5. Агафонова И. Б., Захарова Е. Т., Сивоглазов В. И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 6-е изд., доп. – Дрофа, 2010. – 384 с.

4. Классификация ферментов

В 1961 году была пред­ло­же­на си­сте­ма­ти­че­ская клас­си­фи­ка­ция фер­мен­тов на 6 групп. Но на­зва­ния фер­мен­тов ока­за­лись очень длин­ны­ми и труд­ны­ми в про­из­но­ше­нии, по­это­му фер­мен­ты при­ня­то сей­час име­но­вать с по­мо­щью ра­бо­чих на­зва­ний. Ра­бо­чее на­зва­ние со­сто­ит из на­зва­ния суб­стра­та, на ко­то­рый дей­ству­ет фер­мент, и окон­ча­ния «аза» (рис. 5). На­при­мер, если ве­ще­ство — лак­то­за, то есть мо­лоч­ный сахар, то лак­та­за – это фер­мент ко­то­рый его пре­об­ра­зу­ет. Если са­ха­ро­за (обык­но­вен­ный сахар), то фер­мент, ко­то­рый его рас­щеп­ля­ет, – са­ха­ра­за. Со­от­вет­ствен­но, фер­мен­ты, ко­то­рые рас­щеп­ля­ют про­те­и­ны, носят на­зва­ние про­те­и­на­зы.